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Insulina: a história do primeiro peptídeo que virou remédio e mudou a medicina
Antes da moda dos peptídeos, houve a insulina. A trajetória dela mostra o que separa uma molécula promissora de um tratamento.
Sim, a insulina é um peptídeo: um hormônio de 51 aminoácidos em duas cadeias. Em 1922, extratos de pâncreas foram usados pela primeira vez em pessoas com diabetes em Toronto. Em 1993, o estudo DCCT mostrou que o tratamento intensivo com insulina reduziu em 76% o surgimento de retinopatia no diabetes tipo 1.
Neste texto
- Um peptídeo de 51 aminoácidos
- Toronto, 1922
- Da sequência à engenharia genética
- O que o estudo DCCT provou
- O que a insulina ensina sobre a moda dos peptídeos
- Insulina fora do tratamento e fora da farmácia
- Como acompanhar sua saúde metabólica
- Perguntas frequentes
- Fontes
Um peptídeo de 51 aminoácidos
A insulina é produzida pelas células beta do pâncreas. É formada por duas cadeias de aminoácidos, uma de 21 e outra de 30, ligadas por pontes de enxofre. Pelo tamanho, fica na fronteira entre peptídeo e proteína, e é chamada de hormônio peptídico.
A função dela é abrir as portas das células para a glicose depois das refeições, guardar energia no fígado, nos músculos e no tecido gorduroso e frear a produção de glicose pelo fígado. Sem insulina, a glicose se acumula no sangue enquanto as células passam fome. É o que acontece no diabetes tipo 1, em que o sistema imune destrói as células beta. No tipo 2, a insulina existe, mas o corpo responde menos a ela, a chamada resistência à insulina. Veja as diferenças em diabetes tipo 1 e tipo 2.
Toronto, 1922
Até o começo do século 20, o diagnóstico de diabetes tipo 1 em uma criança significava uma vida curta, sustentada por dietas extremamente restritas. Em 1921, na Universidade de Toronto, Frederick Banting e Charles Best conseguiram extrair do pâncreas de animais uma substância que baixava a glicose de cães sem pâncreas. O bioquímico James Collip purificou o extrato.
Em março de 1922, o Canadian Medical Association Journal publicou o artigo que relatou o uso dos extratos pancreáticos em pessoas com diabetes. Os pacientes tiveram queda da glicose no sangue e da glicose na urina e melhora clínica. Um ano depois, Banting e John Macleod receberam o Nobel de Medicina.
O primeiro extrato estava longe de ser perfeito: era impuro, causava reações no local da aplicação e variava de lote para lote. Grande parte das décadas seguintes foi dedicada a purificar, padronizar e prolongar o efeito da insulina. Ou seja, mesmo o peptídeo mais bem-sucedido da história precisou de anos de controle de qualidade para se tornar seguro.
Da sequência à engenharia genética
Nos anos 1950, Frederick Sanger determinou a sequência completa de aminoácidos da insulina, a primeira proteína sequenciada, o que lhe rendeu o Nobel de Química de 1958. Saber a sequência abriu caminho para entender como pequenas mudanças alteram a função de uma molécula, uma ideia que hoje sustenta o desenho de novos peptídeos e a previsão de estruturas por computador, como contamos em AlphaFold e o Nobel das proteínas.
Em 1979, pesquisadores publicaram na PNAS a produção das cadeias A e B da insulina humana em bactérias Escherichia coli, a partir de genes sintetizados quimicamente. As cadeias foram purificadas, combinadas e reconhecidas como insulina. Foi um dos marcos da biotecnologia: a partir daí, a insulina humana passou a ser produzida em escala industrial, sem depender do pâncreas de animais.
Depois vieram os análogos, insulinas com pequenas trocas de aminoácidos que mudam a velocidade de absorção, de ação mais rápida ou mais prolongada. Cada um passou por ensaios clínicos antes de chegar às farmácias.
O que o estudo DCCT provou
Ter insulina não respondia a uma pergunta central: controlar a glicose de perto, com mais aplicações e monitoramento, valia o esforço? O Diabetes Control and Complications Trial, publicado no New England Journal of Medicine em 1993, respondeu.
- Quem participou: 1.441 pessoas com diabetes tipo 1, acompanhadas em média por 6,5 anos.
- O que foi comparado: tratamento intensivo, com bomba de insulina ou três ou mais aplicações por dia guiadas por medições frequentes, contra o tratamento convencional da época.
- Resultado nos olhos: em quem não tinha retinopatia, o tratamento intensivo reduziu o surgimento em 76%. Em quem já tinha, desacelerou a progressão em 54%.
- Rins e nervos: a microalbuminúria caiu 39% e a neuropatia clínica, 60%.
- O custo: episódios de hipoglicemia grave foram duas a três vezes mais frequentes.
O DCCT mostrou o padrão que a medicina passou a exigir: benefício medido em desfechos que importam para a pessoa, com o efeito adverso também medido e informado. É também por isso que hoje se acompanha a hemoglobina glicada.
Do papel ao sensor
Na época do DCCT, o controle intensivo dependia de picadas no dedo várias vezes ao dia e de anotações em caderno. Hoje existem sensores que medem a glicose de forma contínua e mostram tendências ao longo do dia e da noite, o que ajuda pessoas que usam insulina e suas equipes a ajustar o tratamento com mais segurança e menos hipoglicemia. A tecnologia mudou, mas a lógica é a mesma do estudo de 1993: medir bem para decidir melhor. Saiba mais em sensor de glicose contínuo.
O que a insulina ensina sobre a moda dos peptídeos
Hoje, nas redes sociais, peptídeo virou sinônimo de novidade milagrosa. A insulina mostra o caminho real de um peptídeo que funciona:
- Mecanismo entendido em laboratório e em animais.
- Teste em pessoas, com medição de efeito e de efeitos adversos.
- Produção padronizada, com pureza e concentração garantidas lote a lote.
- Ensaios grandes e longos, como o DCCT, mostrando benefício em desfechos concretos.
- Registro e vigilância depois da aprovação.
A maioria dos peptídeos vendidos online como research chemicals parou na primeira etapa. Veja peptídeos de laboratório. Outros, como a semaglutida, percorreram o caminho inteiro.
Insulina fora do tratamento e fora da farmácia
A insulina é um dos medicamentos mais importantes do mundo e também um dos que exigem mais cuidado. Usada sem indicação, por exemplo em academias para ganhar massa, pode causar hipoglicemia grave, com confusão, convulsão e perda de consciência. A Agência Mundial Antidopagem proíbe insulinas e miméticos de insulina em qualquer momento, dentro e fora de competição, na seção de moduladores metabólicos da lista de 2026. Veja peptídeos e doping.
A origem do produto também importa. Em outubro de 2026, a Anvisa proibiu a comercialização de todos os lotes de insulina glargina distribuídos por uma empresa sem autorização de funcionamento para essa atividade. Insulina deve vir de farmácia regularizada ou do SUS, com receita, conservada na temperatura correta.
Quem usa insulina não deve mudar o tratamento por conta própria. Ajustes são feitos com a equipe de saúde.
Como acompanhar sua saúde metabólica
A maior parte das pessoas nunca vai precisar de insulina como remédio, mas todos dependem da insulina que o próprio pâncreas produz. Sono, movimento diário, treino de força e uma alimentação com menos ultraprocessados ajudam o corpo a responder bem a ela. Glicemia de jejum, hemoglobina glicada e insulina de jejum ajudam a enxergar o metabolismo antes de surgir diabetes. Entenda os valores em glicemia de jejum e insulina de jejum. A Piantare ajuda a montar um orçamento de exames de sangue para você levar ao seu médico.
Para entender quais peptídeos são medicamentos aprovados, como a insulina, e quais ainda são só promessa, faça o quiz de 3 minutos e baixe o Mapa dos peptídeos 2026, material sem custo.
Perguntas frequentes
Insulina é um peptídeo ou uma proteína?
É um hormônio peptídico de 51 aminoácidos em duas cadeias. Pelo tamanho, fica na fronteira entre peptídeo e proteína.
Quando a insulina foi usada pela primeira vez?
Em 1922, em Toronto. O relato do uso de extratos pancreáticos em pessoas com diabetes foi publicado em março daquele ano no Canadian Medical Association Journal.
Como a insulina é produzida hoje?
Por biotecnologia, em microrganismos geneticamente modificados. A produção das cadeias da insulina humana em bactérias foi descrita em 1979.
Por que a insulina é injetada e não tomada em comprimido?
Por ser um peptídeo, ela é quebrada pelas enzimas e pelo ácido do estômago antes de ser absorvida. A mesma barreira afeta a maioria dos peptídeos.
Usar insulina para ganhar massa muscular é seguro?
Não. Fora de indicação médica, pode causar hipoglicemia grave. A insulina também é proibida pela Agência Mundial Antidopagem em qualquer momento.
Fontes
- Banting FG, Best CH, Collip JB, Campbell WR, Fletcher AA. Pancreatic Extracts in the Treatment of Diabetes Mellitus. Canadian Medical Association Journal, 1922;12(3):141-6. pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20314060/ · Evidência C
- Goeddel DV et al. Expression in Escherichia coli of chemically synthesized genes for human insulin. Proceedings of the National Academy of Sciences USA, 1979;76(1):106-10. doi.org/10.1073/pnas.76.1.106 · Evidência C
- The Diabetes Control and Complications Trial Research Group. The effect of intensive treatment of diabetes on the development and progression of long-term complications in insulin-dependent diabetes mellitus. New England Journal of Medicine, 1993;329(14):977-86. doi.org/10.1056/NEJM199309303291401 · Evidência A
- World Anti-Doping Agency. Prohibited List 2026 (S4.4 Metabolic modulators: insulins and insulin-mimetics). www.wada-ama.org/en/prohibited-list · Evidência A
- O Povo (Agência Brasil). Anvisa proíbe venda de insulina e tirzepatida irregulares (Resolução-RE nº 3.947/2026), 06/10/2026. www.opovo.com.br/noticias/saude/2026/10/06/anvisa-proibe-venda-de-insulina-e-tirzepatida-irregulares.html · Evidência D